Hydrofob effekt

ursprunget till den hydrofoba effekten är inte fullständigt förstådd.Vissa hävdar att den hydrofoba interaktionen är mestadels en entropisk effekt som härrör från störningen av högdynamiska vätebindningar mellan molekyler av flytande vatten genom den icke-polära lösningen. En kolvätekedja eller en liknande icke-polär region av en stor molekyl är oförmögen att bilda vätebindningar med vatten., Införande av en sådan icke-väte bindningsyta i vatten orsakar störningar av väte bindningsnätet mellan vattenmolekyler. Vätebindningarna omorienteras tangentiellt till en sådan yta för att minimera störningar av väte bundna 3D-nätverk av vattenmolekyler, och detta leder till en strukturerad vatten ”bur” runt den icke-polära ytan. De vattenmolekyler som bildar ”buret” (eller klatrat) har begränsad rörlighet. I lösningsskalet av små icke-polära partiklar uppgår begränsningen till cirka 10%., Till exempel, när det gäller upplöst xenon vid rumstemperatur har en rörlighetsbegränsning på 30% hittats. När det gäller större icke-polära molekyler kan vattenmolekylernas reorientations-och translationsrörelse i lösningsskalet begränsas av en faktor av två till fyra; vid 25 °C ökar således den reorientationella korrelationstiden för vatten från 2 till 4-8 pikosekunder. I allmänhet leder detta till betydande förluster i translationell och roterande entropi av vattenmolekyler och gör processen ogynnsam när det gäller den fria energin i systemet., Genom att aggregera tillsammans reducerar icke-polära molekyler ytan som utsätts för vatten och minimerar deras störande effekt.

den hydrofoba effekten kan kvantifieras genom att mäta partitionskoefficienterna för icke-polära molekyler mellan vatten och icke-polära lösningsmedel. Fördelningskoefficienterna kan omvandlas till fri överföringsenergi som innefattar entalpiska och entropiska komponenter, ΔG = ΔH – TΔS. Dessa komponenter bestäms experimentellt genom kalorimetri., Den hydrofoba effekten befanns vara entropidriven vid rumstemperatur på grund av den reducerade rörligheten hos vattenmolekyler i lösningsskalet hos den icke-polära lösningen; den entalpiska komponenten av överföringsenergi befanns dock vara gynnsam, vilket innebär att den stärkte vatten-vattenvätebindningar i lösningsskalet på grund av minskad rörlighet för vattenmolekyler. Vid högre temperatur, när vattenmolekyler blir mer mobila, minskar denna energiförstärkning tillsammans med den entropiska komponenten., Den hydrofoba effekten beror på temperaturen, vilket leder till ”kall denaturering” av proteiner.

den hydrofoba effekten kan beräknas genom att jämföra lösningens fria energi med bulkvatten. På detta sätt kan den hydrofoba effekten inte bara lokaliseras utan också sönderdelas i entalpiska och entropiska bidrag.