Lernergebnisse

  • Beschreiben Sie, wie Sauerstoff an Hämoglobin gebunden und in Körpergewebe transportiert wird

Obwohl sich Sauerstoff im Blut auflöst, wird auf diese Weise nur eine geringe Menge Sauerstoff transportiert. Nur 1,5 Prozent Sauerstoff im Blut werden direkt im Blut selbst gelöst. Der meiste Sauerstoff-98,5 Prozent-wird an ein Protein namens Hämoglobin gebunden und zu den Geweben transportiert.,

Hämoglobin

Hämoglobin oder Hb ist ein Proteinmolekül, das in roten Blutkörperchen (Erythrozyten) aus vier Untereinheiten vorkommt: zwei Alpha-Untereinheiten und zwei Beta-Untereinheiten (Abbildung 1). Jede Untereinheit umgibt eine zentrale Hämgruppe, die Eisen enthält und ein Sauerstoffmolekül bindet, sodass jedes Hämoglobinmolekül vier Sauerstoffmoleküle binden kann. Moleküle mit mehr Sauerstoff, die an die Hämgruppen gebunden sind, sind heller rot. Infolgedessen ist sauerstoffhaltiges arterielles Blut, in dem das Hb vier Sauerstoffmoleküle trägt, hellrot, während venöses Blut, das sauerstofffrei ist, dunkler rot ist.,

Abbildung 1. Das Protein in (a) roten Blutkörperchen, das Sauerstoff zu den Zellen und Kohlendioxid in die Lunge transportiert, ist (b) Hämoglobin. Hämoglobin besteht aus vier symmetrischen Untereinheiten und vier Hämgruppen. Mit dem Häm verbundenes Eisen bindet Sauerstoff. Es ist das Eisen im Hämoglobin, das dem Blut seine rote Farbe verleiht.

Es ist einfacher, ein zweites und drittes Sauerstoffmolekül an Hb zu binden als das erste Molekül. Dies liegt daran, dass das Hämoglobinmolekül seine Form oder Konformation ändert, wenn Sauerstoff bindet., Der vierte Sauerstoff ist dann schwieriger zu binden. Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin kann als Funktion des Sauerstoffpartialdrucks im Blut (x-Achse) gegenüber der relativen Hb-Sauerstoffsättigung (y-Achse) dargestellt werden. Der resultierende Graph—eine Sauerstoff-Dissoziationskurve – ist sigmoidal oder S-förmig (Abbildung 2). Mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck wird das Hämoglobin zunehmend mit Sauerstoff gesättigt.

Abbildung 2., Die Sauerstoff-Dissoziationskurve zeigt, dass mit zunehmendem Sauerstoffpartialdruck mehr Sauerstoff Hämoglobin bindet. Die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff kann sich jedoch je nach Umgebungsbedingungen nach links oder rechts verschieben.

Übungsfrage

Die Nieren sind dafür verantwortlich, überschüssige H+ – Ionen aus dem Blut zu entfernen. Wenn die Nieren versagen, was würde mit dem Blut-pH-Wert und der Hämoglobin-Affinität zu Sauerstoff passieren?

Antwort anzeigen

Der Blut-pH-Wert sinkt und die Hämoglobinaffinität für Sauerstoff nimmt ab.,

Faktoren, die die Sauerstoffbindung beeinflussen

Die Sauerstofftragfähigkeit von Hämoglobin bestimmt, wie viel Sauerstoff im Blut transportiert wird. Zusätzlich zu \text{P}_{\text{O}_2} können andere Umweltfaktoren und Krankheiten die Sauerstofftragfähigkeit und-lieferung beeinflussen.

Kohlendioxidspiegel, Blut-pH-Wert und Körpertemperatur beeinflussen die Sauerstofftragfähigkeit (Abbildung 2). Wenn Kohlendioxid im Blut ist, reagiert es mit Wasser, um Bikarbonat zu bilden \links (\text{HCO}^{-}_{3}\rechts) und Wasserstoffionen (H+)., Wenn der Kohlendioxidgehalt im Blut ansteigt, wird mehr H+ produziert und der pH-Wert sinkt. Dieser Anstieg des Kohlendioxids und die anschließende Abnahme des pH-Werts verringern die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff. Der Sauerstoff dissoziiert vom Hb-Molekül und verschiebt die Sauerstoff-Dissoziationskurve nach rechts. Daher wird mehr Sauerstoff benötigt, um das gleiche Hämoglobinsättigungsniveau wie bei einem höheren pH-Wert zu erreichen. Eine ähnliche Verschiebung der Kurve resultiert auch aus einem Anstieg der Körpertemperatur., Erhöhte Temperatur, wie durch erhöhte Aktivität der Skelettmuskulatur, bewirkt, dass die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff reduziert wird.

Abbildung 3. Personen mit Sichelzellenanämie haben sichelförmige rote Blutkörperchen. (credit: Änderung der Arbeit von Ed Uthman; Scale-bar Daten von Matt Russell)

Krankheiten wie Sichelzellenanämie und Thalassämie verringern die Fähigkeit des Blutes, Sauerstoff an Gewebe und seine Sauerstofftragfähigkeit zu liefern., Bei Sichelzellenanämie ist die Form der roten Blutkörperchen halbmondförmig, länglich und versteift, was ihre Fähigkeit zur Sauerstoffzufuhr verringert (Abbildung 3).

In dieser Form können rote Blutkörperchen die Kapillaren nicht passieren. Dies ist schmerzhaft, wenn es Auftritt. Thalassämie ist eine seltene genetische Erkrankung, die durch einen Defekt in der Alpha-oder Beta-Untereinheit von Hb verursacht wird. Patienten mit Thalassämie produzieren eine hohe Anzahl roter Blutkörperchen, aber diese Zellen haben einen niedrigeren Hämoglobinspiegel als normal. Daher wird die Sauerstofftragfähigkeit verringert.,

Zusammenfassend: Sauerstofftransport im Blut

Hämoglobin ist ein Protein, das in roten Blutkörperchen vorkommt und aus zwei Alpha-und zwei Beta-Untereinheiten besteht, die eine eisenhaltige Hämgruppe umgeben. Sauerstoff bindet diese Hämgruppe leicht. Die Fähigkeit von Sauerstoff, sich zu binden, nimmt zu, wenn mehr Sauerstoffmoleküle an Häm gebunden sind. Krankheitszustände und veränderte Zustände im Körper können die Bindungsfähigkeit von Sauerstoff beeinträchtigen und seine Fähigkeit zur Dissoziation von Hämoglobin erhöhen oder verringern.

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