când o soluție de proteină este fiartă, proteina devine frecvent insolubilă-adică este denaturată-și rămâne insolubilă chiar și atunci când soluția este răcită. Denaturarea proteinelor de albus de ou prin căldură—ca la fierberea unui ou—este un exemplu de denaturare ireversibilă. Proteina denaturată are aceeași structură primară ca și proteina originală sau nativă., Forțele slabe dintre grupurile încărcate și forțele mai slabe de atracție reciprocă a grupurilor nepolare sunt perturbate la temperaturi ridicate; ca urmare, structura terțiară a proteinei este pierdută. În unele cazuri, structura inițială a proteinei poate fi regenerată; procesul se numește renaturație.denaturarea poate fi realizată în diferite moduri. Proteinele sunt denaturate prin tratarea cu agenți alcalini sau acizi, oxidanți sau reducători și anumiți solvenți organici., Interesante printre agenții de denaturare sunt cele care afectează structura secundară și terțiară fără a afecta structura primară. Agenții cel mai frecvent utilizați în acest scop sunt Ureea și clorura de guanidiniu. Aceste molecule, datorită afinității lor ridicate pentru legăturile peptidice, rup legăturile de hidrogen și punțile de sare dintre lanțurile laterale pozitive și negative, eliminând astfel structura terțiară a lanțului peptidic. Atunci când agenții de denaturare sunt îndepărtați dintr-o soluție proteică, proteina nativă se re-formează în multe cazuri., Denaturarea poate fi realizată și prin reducerea legăturilor disulfidice ale cistinei-adică conversia legăturii disulfidice (―S― S―) în două grupări sulfhidril (- SH). Aceasta, desigur, duce la formarea a două cisteine. Reoxidarea cisteinelor prin expunerea la aer uneori regenerează proteina nativă. În alte cazuri, cu toate acestea, cisteinele greșite devin legate între ele, rezultând o proteină diferită. În cele din urmă, denaturarea poate fi realizată și prin expunerea proteinelor la solvenți organici, cum ar fi etanolul sau acetona., Se crede că solvenții organici interferează cu atracția reciprocă a grupurilor nepolare.cu toate acestea, unele dintre proteinele mai mici sunt extrem de stabile, chiar și împotriva căldurii; de exemplu, soluțiile de ribonuclează pot fi expuse pentru perioade scurte de timp la temperaturi de 90 °C (194 °F) fără a suferi o denaturare semnificativă. Denaturarea nu implică modificări identice în moleculele de proteine. O proprietate comună a proteinelor denaturate este totuși pierderea activității biologice-de exemplu, capacitatea de a acționa ca enzime sau hormoni.,deși denaturarea a fost mult timp considerată o reacție totală sau deloc, acum se crede că există multe state intermediare între proteinele native și cele denaturate. În unele cazuri, cu toate acestea, ruperea unei legături cheie ar putea fi urmată de defalcarea completă a conformației proteinei native.deși multe proteine native sunt rezistente la acțiunea enzimei tripsină, care descompune proteinele în timpul digestiei, ele sunt hidrolizate de aceeași enzimă după denaturare., Legăturile peptidice care pot fi împărțite prin tripsină sunt inaccesibile în proteinele native, dar devin accesibile în timpul denaturării. În mod similar, proteinele denaturate dau reacții de culoare mai intense pentru tirozină, histidină și arginină decât aceleași proteine în starea nativă. Accesibilitatea crescută a grupurilor reactive de proteine denaturate este atribuită unei desfășurări a lanțurilor peptidice.,dacă denaturarea poate fi adusă cu ușurință și dacă renaturația este dificilă, cum se menține conformația nativă a proteinelor globulare în organismele vii, în care acestea sunt produse treptat, prin încorporarea unui aminoacid la un moment dat? Experimentele privind biosinteza proteinelor din aminoacizii care conțin carbon radioactiv sau hidrogen greu arată că molecula de proteină crește treptat de la N terminus la C terminus; în fiecare etapă se încorporează un singur reziduu de aminoacizi., De îndată ce lanțul peptidic în creștere conține șase sau șapte reziduuri de aminoacizi, lanțurile laterale interacționează între ele și astfel provoacă abateri de la configurația lanțului drept sau β. În funcție de natura lanțurilor laterale, aceasta poate duce la formarea unei α-helix sau a buclelor închise de legături de hidrogen sau punți disulfidice. Conformația finală este probabil înghețată atunci când lanțul peptidic atinge o lungime de 50 sau mai multe reziduuri de aminoacizi.