Biologia per Majors II

Sebbene l’ossigeno si dissolva nel sangue, solo una piccola quantità di ossigeno viene trasportata in questo modo. Solo l ‘ 1,5% dell’ossigeno nel sangue viene sciolto direttamente nel sangue stesso. La maggior parte dell’ossigeno – 98,5 per cento – è legata a una proteina chiamata emoglobina e portata ai tessuti.,

Emoglobina

L’emoglobina, o Hb, è una molecola proteica presente nei globuli rossi (eritrociti) composta da quattro subunità: due subunità alfa e due subunità beta (Figura 1). Ogni subunità circonda un gruppo eme centrale che contiene ferro e lega una molecola di ossigeno, consentendo a ciascuna molecola di emoglobina di legare quattro molecole di ossigeno. Le molecole con più ossigeno legato ai gruppi eme sono rosso più luminoso. Di conseguenza, il sangue arterioso ossigenato in cui l’Hb trasporta quattro molecole di ossigeno è rosso vivo, mentre il sangue venoso deossigenato è rosso più scuro.,

Figura 1. La proteina all’interno (a) globuli rossi che trasporta ossigeno alle cellule e anidride carbonica ai polmoni è (b) emoglobina. L’emoglobina è composta da quattro subunità simmetriche e quattro gruppi eme. Il ferro associato all’eme lega l’ossigeno. È il ferro nell’emoglobina che dà al sangue il suo colore rosso.

È più facile legare una seconda e una terza molecola di ossigeno all’Hb rispetto alla prima molecola. Questo perché la molecola di emoglobina cambia la sua forma, o conformazione, come l’ossigeno si lega., Il quarto ossigeno è quindi più difficile da legare. Il legame dell’ossigeno all’emoglobina può essere tracciato in funzione della pressione parziale dell’ossigeno nel sangue (asse x) rispetto alla relativa saturazione dell’ossigeno Hb (asse y). Il grafico risultante-una curva di dissociazione dell’ossigeno-è sigmoidale o a forma di S (Figura 2). All’aumentare della pressione parziale dell’ossigeno, l’emoglobina diventa sempre più satura di ossigeno.

Figura 2., La curva di dissociazione dell’ossigeno dimostra che, all’aumentare della pressione parziale dell’ossigeno, più ossigeno lega l’emoglobina. Tuttavia, l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno può spostarsi a sinistra oa destra a seconda delle condizioni ambientali.

Fattori che influenzano il legame con l’ossigeno

La capacità di trasporto dell’ossigeno dell’emoglobina determina la quantità di ossigeno trasportata nel sangue. Oltre a \text{P} _ {\text{O} _2}, altri fattori ambientali e malattie possono influenzare la capacità di carico e la consegna dell’ossigeno.

I livelli di anidride carbonica, il pH del sangue e la temperatura corporea influenzano la capacità di carico dell’ossigeno (Figura 2). Quando l’anidride carbonica è nel sangue, reagisce con l’acqua per formare bicarbonato \ left (\text{HCO}^{-}_{3}\a destra) e ioni idrogeno (H+)., All’aumentare del livello di anidride carbonica nel sangue, viene prodotto più H+ e il pH diminuisce. Questo aumento dell’anidride carbonica e la successiva diminuzione del pH riducono l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. L’ossigeno si dissocia dalla molecola Hb, spostando la curva di dissociazione dell’ossigeno verso destra. Pertanto, è necessario più ossigeno per raggiungere lo stesso livello di saturazione dell’emoglobina di quando il pH era più alto. Uno spostamento simile nella curva deriva anche da un aumento della temperatura corporea., L’aumento della temperatura, come l’aumento dell’attività del muscolo scheletrico, causa la riduzione dell’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.

Figura 3. Gli individui con anemia falciforme hanno globuli rossi a forma di mezzaluna. (credito: modifica del lavoro di Ed Uthman; scala-bar dati da Matt Russell)

Malattie come anemia falciforme e talassemia diminuire la capacità del sangue di fornire ossigeno ai tessuti e la sua capacità di ossigeno., Nell’anemia falciforme, la forma del globulo rosso è a forma di mezzaluna, allungata e irrigidita, riducendo la sua capacità di fornire ossigeno (Figura 3).

In questa forma, i globuli rossi non possono passare attraverso i capillari. Questo è doloroso quando si verifica. La talassemia è una malattia genetica rara causata da un difetto nella subunità alfa o beta di Hb. I pazienti con talassemia producono un numero elevato di globuli rossi, ma queste cellule hanno livelli di emoglobina inferiori al normale. Pertanto, la capacità di carico dell’ossigeno è diminuita.,

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