Effet hydrophobe

l’origine de L’effet hydrophobe est pas entièrement comprise.Certains soutiennent que l’interaction hydrophobe est principalement un effet entropique provenant de la perturbation des liaisons hydrogène hautement dynamiques entre les molécules d’eau liquide par le soluté non polaire. Une chaîne hydrocarbonée ou une région non polaire similaire d’une grande molécule est incapable de former des liaisons hydrogène avec l’eau., L’Introduction d’une telle surface de liaison non hydrogène dans l’eau provoque une perturbation du réseau de liaison hydrogène entre les molécules d’eau. Les liaisons hydrogène sont réorientées tangentiellement à une telle surface pour minimiser la perturbation du réseau 3D lié à l’hydrogène de molécules d’eau, ce qui conduit à une « cage » d’eau structurée autour de la surface non polaire. Les molécules d’eau qui forment la « cage » (ou clathrate) ont une mobilité restreinte. Dans l’enveloppe de solvatation de petites particules non polaires, la restriction s’élève à environ 10%., Par exemple, dans le cas du xénon dissous à température ambiante, une restriction de mobilité de 30% a été trouvée. Dans le cas de molécules non polaires plus grandes, le mouvement de réorientation et de translation des molécules d’eau dans l’enveloppe de solvatation peut être limité par un facteur de deux à quatre; ainsi, à 25 °C, le temps de corrélation de réorientation de l’eau augmente de 2 à 4-8 picosecondes. Généralement, cela conduit à des pertes importantes dans l’entropie de translation et de rotation des molécules d’eau et rend le processus défavorable en termes d’énergie libre dans le système., En s’agrégeant ensemble, les molécules non polaires réduisent la surface exposée à l’eau et minimisent leur effet perturbateur.

L’effet hydrophobe peut être quantifié en mesurant les coefficients de partage des molécules non polaires entre l’eau et les solvants non polaires. Les coefficients de partition peuvent être transformés en énergie libre de transfert qui comprend des composantes enthalpiques et entropiques, ΔG = ΔH – TΔS. Ces composants sont déterminés expérimentalement par calorimétrie., On a constaté que l’effet hydrophobe était entraîné par l’entropie à température ambiante en raison de la mobilité réduite des molécules d’eau dans l’enveloppe de solvatation du soluté non polaire; cependant, la composante enthalpique de l’énergie de transfert s’est avérée favorable, ce qui signifie qu’elle renforçait les liaisons hydrogène eau-eau dans l’enveloppe de solvatation en raison de la mobilité réduite des molécules d’eau. À la température plus élevée, lorsque les molécules d’eau deviennent plus mobiles, ce gain d’énergie diminue avec la composante entropique., L’effet hydrophobe dépend de la température, ce qui conduit à la « dénaturation à froid » des protéines.

L’effet hydrophobe peut être calculée en comparant l’énergie libre de solvatation avec de l’eau en vrac. De cette façon, l’effet hydrophobe peut non seulement être localisé mais également décomposé en contributions enthalpiques et entropiques.