lorsqu’une solution d’une protéine est bouillie, la protéine devient fréquemment insoluble—c’est—à-dire qu’elle est dénaturée-et reste insoluble même lorsque la solution est refroidie. La dénaturation des protéines du blanc d’oeuf par la chaleur—comme lors de la cuisson d’un œuf est un exemple de dénaturation irréversible. La protéine dénaturée a la même structure primaire que la protéine originale ou native., Les forces faibles entre les groupes chargés et les forces plus faibles d’attraction mutuelle des groupes non polaires sont cependant perturbées à des températures élevées; en conséquence, la structure tertiaire de la protéine est perdue. Dans certains cas, la structure originale de la protéine peut être régénérée; le processus est appelé renaturation.

la dénaturation peut se faire de différentes manières. Les protéines sont dénaturées par traitement avec des agents alcalins ou acides, oxydants ou réducteurs et certains solvants organiques., Intéressant parmi les agents dénaturants sont ceux qui affectent la structure secondaire et tertiaire sans affecter la structure primaire. Les agents les plus fréquemment utilisés à cette fin sont l’urée et le chlorure de guanidinium. Ces molécules, en raison de leur grande affinité pour les liaisons peptidiques, brisent les liaisons hydrogène et les ponts Salins entre les chaînes latérales positives et négatives, abolissant ainsi la structure tertiaire de la chaîne peptidique. Lorsque les agents dénaturants sont retirés d’une solution protéique, la protéine native se reforme dans de nombreux cas., La dénaturation peut également être réalisée par réduction des liaisons disulfure de la cystine—c’est―à―dire par conversion de la liaison disulfure (―S―S -) en deux groupes sulfhydryle (- SH). Ceci, bien sûr, entraîne la formation de deux cystéines. La réoxydation des cystéines par exposition à l’air régénère parfois la protéine native. Dans d’autres cas, cependant, les cystéines incorrectes se lient les unes aux autres, ce qui entraîne une protéine différente. Enfin, la dénaturation peut également être réalisée en exposant des protéines à des solvants organiques tels que l’éthanol ou l’acétone., On pense que les solvants organiques interfèrent avec l’attraction mutuelle des groupes non polaires.

certaines des plus petites protéines, cependant, sont extrêmement stables, même contre la chaleur; par exemple, les solutions de ribonucléase peuvent être exposées pendant de courtes périodes à des températures de 90 °C (194 °F) sans subir de dénaturation significative. La dénaturation n’implique pas de changements identiques dans les molécules de protéines. Une propriété commune des protéines dénaturées, cependant, est la perte d’activité biologique—par exemple, la capacité d’agir en tant qu’enzymes ou hormones.,

bien que la dénaturation ait longtemps été considérée comme une réaction tout ou rien, on pense maintenant qu’il existe de nombreux états intermédiaires entre les protéines natives et dénaturées. Dans certains cas, cependant, la rupture d’une clé d’obligations pourrait être suivie par l’effondrement complet de la conformation de la protéine native.

bien que de nombreuses protéines natives soient résistantes à l’action de l’enzyme trypsine, qui décompose les protéines pendant la digestion, elles sont hydrolysées par la même enzyme après dénaturation., Les liaisons peptidiques qui peuvent être divisées par la trypsine sont inaccessibles dans les protéines natives mais deviennent accessibles pendant la dénaturation. De même, les protéines dénaturées donnent des réactions de couleur plus intenses pour la tyrosine, l’histidine et l’arginine que les mêmes protéines à l’état natif. L’accessibilité accrue des groupes réactifs de protéines dénaturées est attribuée à un déploiement des chaînes peptidiques.,

Si la dénaturation peut se produire facilement et si la renaturation est difficile, comment la conformation native des protéines globulaires est-elle maintenue dans les organismes vivants, dans lesquels elles sont produites par étapes, par incorporation d’un acide aminé à la fois? Des expériences sur la biosynthèse de protéines à partir d’acides aminés contenant du carbone radioactif ou de l’hydrogène lourd révèlent que la molécule de protéine se développe progressivement de L’extrémité N à L’extrémité C; à chaque étape, un seul résidu d’acide aminé est incorporé., Dès que la chaîne peptidique en croissance contient six ou sept résidus d’acides aminés, les chaînes latérales interagissent les unes avec les autres et provoquent ainsi des écarts par rapport à la configuration de la chaîne droite ou β. Selon la nature des chaînes latérales, ce qui peut entraîner la formation d’une hélice α ou de boucles fermées par des liaisons hydrogène ou des ponts disulfures. La conformation finale est probablement gelée lorsque la chaîne peptidique atteint une longueur de 50 résidus d’acides aminés ou plus.