když se roztok proteinu vaří, protein se často stává nerozpustným—tj. je denaturován-a zůstává nerozpustný, i když je roztok ochlazen. Denaturace bílkovin vaječného bílku teplem-jako při vaření vajíčka-je příkladem nevratné denaturace. Denaturovaný protein má stejnou primární strukturu jako původní nebo nativní protein., Slabé síly mezi nabitými skupinami a slabší síly vzájemné přitažlivosti nepolární skupiny jsou narušeny při zvýšených teplotách, nicméně, jako výsledek, terciární struktura proteinu je ztracen. V některých případech může být původní struktura proteinu regenerována; proces se nazývá renaturace.

denaturace může být provedena různými způsoby. Proteiny jsou denaturovány léčbou alkalickými nebo kyselými, oxidačními nebo redukčními činidly a určitými organickými rozpouštědly., Zajímavé mezi denaturační činidla jsou ty, které ovlivňují sekundární a terciární strukturu bez ovlivnění primární struktury. Nejčastěji používanými činidly pro tento účel jsou močovina a chlorid guanidinium. Tyto molekuly, protože jejich vysokou afinitu pro peptidové vazby, rozbít vodíkové vazby a sůl mosty mezi pozitivní a negativní vedlejší řetězce, čímž ruší terciární struktura peptidového řetězce. Když jsou denaturační činidla odstraněna z proteinového roztoku, nativní protein se v mnoha případech znovu vytváří., Denaturace může být také provedena redukcí disulfidových vazeb cystinu-tj. konverzí disulfidové vazby (- S-S -) na dvě sulfhydrylové skupiny (―SH). To samozřejmě vede k tvorbě dvou cystein. Reoxidace cysteinů vystavením vzduchu někdy regeneruje nativní protein. V ostatních případech se však nesprávné cysteiny navzájem spojují, což vede k jinému proteinu. Nakonec lze denaturaci také provést vystavením proteinů organickým rozpouštědlům, jako je ethanol nebo aceton., Předpokládá se, že organická rozpouštědla interferují se vzájemnou přitažlivostí nepolárních skupin.

Některé z menších bílkoviny, nicméně, jsou velmi stabilní, a to i proti ohni; například, řešení ribonuclease může být vystaven na krátkou dobu do teploty 90 °C (194 °F), aniž procházejí významné denaturaci. Denaturace nezahrnuje identické změny proteinových molekul. Společnou vlastností denaturovaných proteinů je však ztráta biologické aktivity-např. schopnost působit jako enzymy nebo hormony.,

ačkoli denaturace byla dlouho považována za reakci all-or-none, nyní se předpokládá, že mezi nativním a denaturovaným proteinem existuje mnoho zprostředkovatelských stavů. V některých případech však může po přerušení klíčové vazby následovat úplné rozdělení konformace nativního proteinu.

ačkoli mnoho nativních proteinů je rezistentních na působení enzymu trypsinu, který štěpí proteiny během trávení, jsou po denaturaci hydrolyzovány stejným enzymem., Peptidové vazby, které mohou být rozděleny trypsinem, jsou v nativních proteinech nepřístupné, ale během denaturace jsou přístupné. Podobně denaturované proteiny poskytují intenzivnější barevné reakce pro tyrosin, histidin a arginin než stejné proteiny v nativním stavu. Zvýšená dostupnost reaktivních skupin denaturovaných proteinů je přičítána rozvinutí peptidových řetězců.,

Pokud denaturace může být dosaženo snadno, a pokud renaturation je obtížné, jak je nativní konformace globulární proteiny udržuje v živých organismech, v nichž jsou vyráběny po jednotlivých krocích, tím, že zařazení jedné aminokyseliny v čase? Experimenty na biosyntézu proteinů z aminokyselin obsahujících radioaktivní uhlík nebo těžký vodík ukazují, že proteinová molekula roste postupně z N konec k C konci; v každém kroku o jeden aminokyselinový zbytek je začleněn., Jakmile rostoucí peptidový řetězec obsahuje šest nebo sedm aminokyselinových zbytků, boční řetězce vzájemně interagují a způsobují tak odchylky od konfigurace přímého nebo β-řetězce. V závislosti na povaze bočních řetězců to může vést k vytvoření α-šroubovice nebo smyček uzavřených vodíkovými vazbami nebo disulfidovými můstky. Konečná konformace je pravděpodobně zmrazena, když peptidový řetězec dosáhne délky 50 nebo více aminokyselinových zbytků.