quando uma solução de uma proteína é fervida, a proteína torna-se frequentemente insolúvel—isto é, desnaturada—e permanece insolúvel mesmo quando a solução é arrefecida. A desnaturação das proteínas do ovo branco pelo calor—como quando se ferve um ovo—é um exemplo de desnaturação irreversível. A proteína desnaturada tem a mesma estrutura primária que a proteína original, ou nativa., As forças fracas entre grupos carregados e as forças mais fracas de atração mútua de grupos não-polares são interrompidas a temperaturas elevadas, no entanto, como resultado, a estrutura terciária da proteína é perdida. Em alguns casos, a estrutura original da proteína pode ser regenerada; o processo é chamado de renaturação.a desnaturação pode ser provocada de várias formas. As proteínas são desnaturadas por tratamento com alcalino ou ácido, oxidantes ou redutores, e certos solventes orgânicos., Interessante entre os agentes desnaturantes são aqueles que afetam a estrutura secundária e terciária sem afetar a estrutura primária. Os agentes mais frequentemente utilizados para este fim são a ureia e o cloreto de guanidínio. Estas moléculas, devido à sua elevada afinidade pelas ligações peptídicas, rompem as ligações de hidrogénio e as pontes Salinas entre cadeias laterais positivas e negativas, abolindo assim a estrutura terciária da cadeia peptídica. Quando os agentes de desnaturação são removidos de uma solução proteica, a proteína nativa se forma novamente em muitos casos., A desnaturação também pode ser realizada pela redução das ligações dissulfeto de cistina—isto é, conversão da ligação dissulfeto (―S―S―) em dois grupos sulfidrilo (―SH). Isto, é claro, resulta na formação de duas cisteínas. A reoxidação das cisteínas por exposição ao ar às vezes regenera a proteína nativa. Em outros casos, no entanto, as cisteínas erradas tornam-se ligadas uma à outra, resultando em uma proteína diferente. Finalmente, a desnaturação também pode ser realizada expondo proteínas a solventes orgânicos como etanol ou acetona., Acredita-se que os solventes orgânicos interferem com a atração mútua de grupos não-polares.algumas das proteínas menores, no entanto, são extremamente estáveis, mesmo contra o calor; por exemplo, soluções de ribonuclease podem ser expostas por curtos períodos a temperaturas de 90 °C (194 °F) sem sofrer uma desnaturação significativa. A desnaturação não envolve alterações idênticas nas moléculas proteicas. Uma propriedade comum das proteínas desnaturadas, no entanto, é a perda de atividade biológica-por exemplo, a capacidade de agir como enzimas ou hormônios.,embora a desnaturação tenha sido considerada uma reação total ou nula, acredita-se que muitos estados intermediários existem entre proteínas nativas e desnaturadas. Em alguns casos, no entanto, a quebra de uma ligação chave poderia ser seguida pela completa quebra da conformação da proteína nativa.apesar de muitas proteínas nativas serem resistentes à ação da enzima tripsina, que decompõe proteínas durante a digestão, elas são hidrolisadas pela mesma enzima após a desnaturação., As ligações peptídicas que podem ser divididas pela tripsina são inacessíveis nas proteínas nativas, mas tornam-se acessíveis durante a desnaturação. Do mesmo modo, as proteínas desnaturadas produzem reacções coloridas mais intensas para a tirosina, a histidina e a arginina do que as mesmas proteínas no estado nativo. O aumento da acessibilidade de grupos reativos de proteínas desnaturadas é atribuído a um desdobramento das cadeias peptídicas.,se a desnaturação pode ser facilmente provocada e se a renaturação é difícil, como é que a conformação nativa das proteínas globulares se mantém nos organismos vivos, nos quais são produzidas passo a passo, pela incorporação de um aminoácido de cada vez? Experimentos sobre a biossíntese de proteínas de aminoácidos contendo carbono radioativo ou hidrogênio pesado revelam que a molécula de proteína cresce passo a passo do terminus N para o terminus C; em cada passo um único resíduo de aminoácidos é incorporado., Logo que a cadeia peptídica em crescimento contenha seis ou sete resíduos de aminoácidos, as cadeias laterais interagem entre si e, assim, provocam desvios em relação à configuração da cadeia recta ou da cadeia β. Dependendo da natureza das cadeias laterais, isso pode resultar na formação de uma hélice α Ou de laços fechados por ligações de hidrogênio ou pontes dissulfeto. A conformação final é provavelmente congelada quando a cadeia peptídica atinge um comprimento de 50 ou mais resíduos de aminoácidos.