경우 솔루션의 단백질은 삶은,단백질 자주가 불용성,즉 그것은 변성 및 유 불용성는 경우에도 솔루션은 냉각된다. 달걀을 끓일 때와 같이 열에 의한 달걀 흰자위 단백질의 변성은 돌이킬 수없는 변성의 한 예입니다. 변성 단백질은 원래 또는 기본 단백질과 동일한 기본 구조를 가지고 있습니다., 약한 사이의 힘을 청구 그룹과 약한 힘의 상호 인력의 비극성 그룹이 중단되는 높은 온도에서 그러나,그 결과로,차 구조의 단백질은 손실됩니다. 어떤 경우에는 단백질의 원래 구조가 재생 될 수 있습니다;이 과정을 renaturation 이라고합니다.

변성은 다양한 방법으로 가져올 수 있습니다. 단백질은 알칼리성 또는 산,산화제 또는 환원제 및 특정 유기 용제로 처리하여 변성됩니다., 변성제 중 흥미로운 것은 1 차 구조에 영향을 미치지 않고 2 차 및 3 차 구조에 영향을 미치는 것들이다. 이 목적을 위해 가장 자주 사용되는 약제는 우레아 및 구 아니 디늄 클로라이드입니다. 이러한 분자들의 높은 선호도에 대한 펩타이드가 채권을 휴식,수소 채권금리 사이 긍정적이고 부정적인 측면 체인으로써 폐지 차 구조의 펩타이드 체인입니다. 변성제가 단백질 용액으로부터 제거 될 때,네이티브 단백질은 많은 경우에 다시 형성된다., 변성으로도 수행할 수 있습니다 감소의 이황화의 채권 시스틴—즉,변환의 이황화 채권(―S―S―)을 두 개의 설 프히 드릴 그룹(SH). 이것은 물론 두 개의 시스테인 형성을 초래합니다. 공기에 노출에 의한 시스테인 재산화는 때때로 네이티브 단백질을 재생한다. 그러나 다른 경우에는 잘못된 시스테인이 서로 결합되어 다른 단백질이 생깁니다. 마지막으로,변성은 또한 단백질을 에탄올 또는 아세톤과 같은 유기 용매에 노출시킴으로써 수행 될 수있다., 유기 용제는 비극성 그룹의 상호 매력을 방해한다고 믿어진다.

의 일부 작은 단백질,그러나 매우 안정적이,도에 대한 열;예를 들어,리보핵산 분해효소의 솔루션을 노출될 수 있는 짧은 기간 동안 온도 90°C(194°F)에서 진행하지 않고 상당한 변성. 변성은 단백질 분자의 동일한 변화를 포함하지 않습니다. 일반적인 속성의 변성된 단백질이지만,생물학적 활성의 손실 예를 들어,행동하는 기능으로 효소 또는 호르몬.,

지만 변했을 장으로 간주되는 모 없음 반응,이제는 생각이 많은 중개국 사이에 존재하는 기본 및 변성된 단백질이다. 그러나 어떤 경우에는 핵심 결합의 파괴가 기본 단백질의 완전한 붕괴에 뒤따를 수 있습니다.

지만 많은 기본 단백질 저항하는 조치의 효소 트립신 단백질을 분해 소화하는 동안,그들은 가수분해 효소 후 변성., 트립신에 의해 분할 될 수있는 펩타이드 결합은 네이티브 단백질에서는 접근 할 수 없지만 변성 동안 접근 가능하게된다. 마찬가지로,변성된 단백질이 더 많은 강렬한 색상 반응에 대한 티로신,히스티딘,아르기닌 것보다 같은 단백질로서 기본 상태입니다. 변성 된 단백질의 반응성 그룹의 증가 된 접근 가능성은 펩타이드 사슬의 전개에 기인한다.,

경우는 변성할 수 있는 가에 대해 쉽게는 경우 renaturation 은 어려운 방법은 기본 형태의 구형 단백질 유지에서 살아있는 유기체들이 생산 단계적으로,설립에 의해 하나의 아미노산에서 시간은? 실험에서의 생합성 단백질이에서 아미노산을 포함하는 방사성탄소 또는 무거운 수소를 공개하는 단백질 분자 성장 단계에서 N terminus C terminus;각 단계에서 단 하나 아미노산 잔류물 포함되어 있습니다., 한 빨리 성장하는 펩타이드 체인을 포함하 여섯 일곱미노산물 잔류물,측면 체인 상호 작용과 함께 각 따라서 다른 원인에서 편차는 직선 또는 β-체인을 구성합니다. 의 성격에 따라 측면 체인에서 발생할 수 있습의 형성 α-나선 또는 폐쇄 루프의 수소 결합에 의해 또는 이황화물 다리가 있습니다. 펩타이드 사슬이 50 개 이상의 아미노산 잔기의 길이를 달성 할 때 최종 구조물은 아마도 동결된다.