タンパク質変性

タンパク質の溶液を沸騰させると、タンパク質はしばしば不溶性になり、すなわち変性され、溶液を冷却しても不溶性のままである。 卵を沸騰させるときのように、熱による卵白のタンパク質の変性は、不可逆的な変性の一例である。 変性したタンパク質は、元のタンパク質または天然のタンパク質と同じ一次構造を有する。, しかし、荷電基間の弱い力と非極性基の相互引力の弱い力は、高温で破壊され、その結果、タンパク質の三次構造は失われる。 場合によっては蛋白質の元の構造は再生することができます;プロセスはrenaturationと呼出されます。

変性は様々な方法でもたらすことができる。 タンパク質は、アルカリ性または酸、酸化剤または還元剤、および特定のsolvents媒で処理することによって変性される。, 変性剤の中で興味深いのは、一次構造に影響を与えることなく二次および三次構造に影響を与えるものである。 この目的のために最も頻繁に使用される薬剤は、尿素および塩化グアニジニウムである。 これらの分子は、ペプチド結合に対する高い親和性のために、水素結合および正側鎖と負側鎖の間の塩橋を破壊し、それによってペプチド鎖の三次構造を廃止する。 変性剤がタンパク質溶液から除去されると、多くの場合、天然のタンパク質が再形成される。, 変性は、シスチンのジスルフィド結合の還元、すなわち、ジスルフィド結合（—Ｓ―Ｓ―）の二つのスルフヒドリル基（―ＳＨ）への変換によっても達成され得る。 これは、もちろん、二つのシステインの形成をもたらす。 空気への露出によるシステインの再酸化は時々天然蛋白質を再生します。 しかし他の場合では間違ったcysteinesは別の蛋白質に終って互いに区切られるようになります。 最後に、変性でも可露によるタンパク質が有機溶剤などのエタノールやアセトン., Organic媒は、非極性基の相互引力を妨害すると考えられている。たとえば、リボヌクレアーゼの溶液は、著しい変性を受けることなく、90°C（194°F）の温度に短時間さらされることができます。 変性は、タンパク質分子の同一の変化を伴わない。 しかしながら、変性タンパク質の共通の特性は、生物学的活性の喪失、例えば、酵素またはホルモンとして作用する能力である。,

変性は長い間全てまたは全く反応と考えられていましたが、現在ではネイティブタンパク質と変性タンパク質の間に多くの中間状態が存在すると考えられています。 しかしながら、いくつかの例では、キー結合の破壊に続いて天然タンパク質の立体配座の完全な破壊が続く可能性がある。

多くの天然タンパク質は、消化中にタンパク質を分解する酵素トリプシンの作用に耐性があるが、変性後に同じ酵素によって加水分解される。, トリプシンによって分けることができるペプチッド結束は天然蛋白質で得難いが、変性の間に入手しやすくなります。 同様に、変性タンパク質は、本来の状態で同じタンパク質よりも、チロシン、ヒスチジン、およびアルギニンに対してより強い色反応を与える。 変性タンパク質の反応性基の増加したアクセシビリティは、ペプチド鎖の展開に起因する。,

変性が容易で、再生が困難な場合、球状タンパク質の天然の立体配座は、一度に一つのアミノ酸を取り込むことによって、段階的に生成される生 放射性炭素または重水素を含むアミノ酸からのタンパク質の生合成に関する実験は、タンパク質分子がN末端からC末端に段階的に成長することを明らかにした。, 成長するペプチド鎖が六つまたは七つのアミノ酸残基を含むとすぐに，側鎖は互いに相互作用し，直線またはβ鎖配置からの逸脱を引き起こす。 側鎖の性質に応じて、これはα-ヘリックスまたは水素結合またはジスルフィド橋によって閉じられたループの形成をもたらす可能性がある。 最終的な立体配座はおそらくペプチッド鎖が50またはより多くのアミノ酸の残余の長さに達するとき凍っています。