Hydrofobinen vaikutus

alkuperä hydrofobinen vaikutus ei ole täysin ymmärretty.Jotkut väittävät, että hydrofobinen vuorovaikutus on enimmäkseen entrooppiset vaikutus on peräisin häiriöitä erittäin dynaaminen ja vedyn sidoksia molekyylien välillä nestemäistä vettä polaarisia liuenneen aineen. Suuren molekyylin hiilivetyketju tai vastaava nonpolaarinen alue ei kykene muodostamaan vedyn sidoksia veden kanssa., Käyttöönotto tällaisen ei-vety liimaus pinta veteen aiheuttaa häiriöitä vety liimaus-verkon välillä vesimolekyylejä. Vetysidokset ovat suunnanneet tangentiaalisesti niin pinta minimoida häiriöitä vety liimattu 3D-verkko vettä molekyylejä, ja tämä johtaa jäsennelty vesi ”häkki” ympäri polaarisia pinta. ”Häkin” (eli klathraatin) muodostavat vesimolekyylit ovat rajoittaneet liikkumista. Pienten ei-polaaristen hiukkasten solvauskuoressa rajoitus on noin 10%., Esimerkiksi liuotetun ksenonin ollessa huoneenlämmössä on todettu 30 prosentin liikkumisrajoitus. Kun kyseessä on suurempi ei-polaarisia molekyylejä, reorientational ja translationaalisen liikkeen veden molekyylien liuotuksessa kuori voi olla rajoitettu kertoimella kaksi-neljä; näin ollen 25 °C reorientational korrelaatio aikaa vettä, lisää 2 4-8 picoseconds. Yleensä tämä johtaa merkittäviä tappioita translaatio ja rotaatio entropia vesimolekyylien ja tekee prosessin epäsuotuisa kannalta vapaan energian järjestelmässä., Yhdistelemällä yhteen ei-solaariset molekyylit vähentävät vedelle altistuvaa pinta-alaa ja minimoivat niiden häiritsevän vaikutuksen.

hydrofobinen vaikutus voidaan kvantifioida mittaamalla ei-polaaristen molekyylien jakaantumiskertoimia veden ja ei-polaaristen liuottimien välillä. Osio kertoimet voidaan muuntaa vapaan energian siirto, joka sisältää enthalpic ja entrooppiset osia, ΔG = ΔH – TΔS. Nämä komponentit määritetään kokeellisesti kalorimetrian avulla., Hydrofobinen vaikutus oli todettu entropia-ajettu huoneenlämmössä, koska liikuntarajoitteisten vesimolekyylejä liuotuksessa kuori non-polar liuenneen aineen; kuitenkin, enthalpic osa siirtää energian todettiin olevan suotuisa, eli se vahvistaa vesi-vesi vety joukkovelkakirjoja liuotuksessa shell alentuneen liikkuvuuden vettä molekyylejä. Korkeammassa lämpötilassa vesimolekyylien muuttuessa liikkuvammiksi tämä energianlisäys pienenee entropisen komponentin mukana., Hydrofobinen vaikutus riippuu lämpötilasta, mikä johtaa proteiinien ”kylmään denaturaatioon”.

hydrofobinen vaikutus voidaan laskea vertaamalla vapaan energian liuotuksessa kanssa bulk vettä. Tällä tavalla, hydrofobinen vaikutus, ei vain voi olla paikallinen, vaan myös hajotetaan enthalpic ja entrooppiset maksuja.