a medida que aumenta la temperatura, también lo hace la velocidad de las reacciones enzimáticas. Un aumento de diez grados centígrados en la temperatura aumentará la actividad de la mayoría de las enzimas en un 50% a 100%. Las variaciones en la temperatura de reacción tan pequeñas como 1 o 2 grados pueden introducir cambios del 10% al 20% en los resultados. Este aumento es solo hasta un cierto punto hasta que la temperatura elevada rompe la estructura de la enzima. Una vez que la enzima está desnaturalizada, no se puede reparar., Como cada enzima es diferente en su estructura y enlaces entre aminoácidos y péptidos, la temperatura de desnaturalización es específica para cada enzima. Debido a que la mayoría de las enzimas animales se desnaturalizan rápidamente a temperaturas superiores a 40°C, la mayoría de las determinaciones enzimáticas se llevan a cabo algo por debajo de esa temperatura.
Figura 1. Efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción.
durante un período de tiempo, las enzimas se desactivarán incluso a temperaturas moderadas. El almacenamiento de enzimas a 5 ° c o menos es generalmente el más adecuado. Las temperaturas más bajas conducen a reacciones químicas más lentas., Las enzimas eventualmente se vuelven inactivas a temperaturas de congelación, pero restaurarán la mayor parte de su actividad enzimática cuando las temperaturas aumentan nuevamente, mientras que algunas enzimas pierden su actividad cuando se congelan.
Energía Cinética y la Energía Interna
La temperatura de un sistema es en cierta medida una medida de la energía cinética de las moléculas en el sistema. Las colisiones entre todas las moléculas aumentan a medida que aumenta la temperatura. Esto se debe al aumento de la velocidad y la energía cinética que sigue a los aumentos de temperatura. Con velocidades más rápidas, habrá menos tiempo entre colisiones., Esto da como resultado que más moléculas alcancen la energía de activación, lo que aumenta la velocidad de las reacciones. Dado que las moléculas también se mueven más rápido, las colisiones entre enzimas y sustratos también aumentan. Por lo tanto, cuanto menor sea la energía cinética, menor será la temperatura del sistema y, del mismo modo, cuanto mayor sea la energía cinética, mayor será la temperatura del sistema.
a medida que aumenta la temperatura del sistema, la energía interna de las moléculas en el sistema aumentará., La energía interna de las moléculas puede incluir la energía de traslación, la energía vibratoria y la energía de rotación de las moléculas, la energía involucrada en la unión química de las moléculas, así como la energía involucrada en interacciones no vinculantes. Parte de este calor puede convertirse en energía potencial química. Si este aumento de energía potencial químico es lo suficientemente grande, algunos de los enlaces débiles que determinan la forma tridimensional de las proteínas activas pueden romperse. Esto podría conducir a la desnaturalización térmica de la proteína y por lo tanto inactivar la proteína., Por lo tanto, demasiado calor puede hacer que la velocidad de una reacción catalizada por enzimas disminuya porque la enzima o el sustrato se desnaturaliza e inactiva.
temperatura óptima
cada enzima tiene un rango de temperatura en el que se alcanza una velocidad máxima de reacción. Este máximo se conoce como la temperatura óptima de la enzima. La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas es de aproximadamente 98.6 grados Fahrenheit (37 grados Celsius). También hay enzimas que funcionan bien a temperaturas más bajas y más altas., Por ejemplo, los animales del Ártico tienen enzimas adaptadas a temperaturas óptimas más bajas; los animales en climas desérticos tienen enzimas adaptadas a temperaturas más altas. Sin embargo, las enzimas siguen siendo proteínas, y como todas las proteínas, comienzan a descomponerse a temperaturas superiores a 104 grados Fahrenheit. Por lo tanto, el rango de actividad enzimática está determinado por la temperatura a la que la enzima comienza a activarse y la temperatura a la que la proteína comienza a descomponerse.,
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